【科技】上海设施质谱系统客户发现激活组蛋白脱乙酰化酶Sirt1启动细胞自噬的

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11月25日，国家蛋白质科学研究(上海)设施质谱分析系统的客户是浙江大学基础医学系教授刘伟研究小组在国际期刊cell子刊molecularcell上最新的研究成果AMPK-dependentPhosphorylationoff

自噬形成调控是细胞自噬研究的重要拷贝。 与长寿和老化等密切相关的组蛋白脱乙酰化酶sirt1，通过将lc3等主要的自噬相关蛋白脱乙酰化，在饥饿诱导的自噬体形成中发挥重要作用。 但是，细胞饥饿时sirt1迅速被激活，无法处理开始自我吞噬的分子机制。

该研究发现，博士后常春美和博士生苏华等人在刘伟的指导下，葡萄糖缺乏时细胞内活化的能量感受器分子ampk激酶可以磷酸化细胞质经典糖酵解酶gapdh使细胞核移位。 在核内，gapdh直接作用于sirt1，sirt1与其抑制蛋白dbc1的分离被激活，细胞开始自噬。 该研究揭示了sirt1不依赖辅酶浓度而迅速活化的新途径，gapdh以前传递糖酵，揭示了细胞自噬控制中的重要功能。

上海设施质谱系统博士彭超通过基于质谱技术的蛋白质组学方法，明确了gapdh的磷酸化部位以及gapdh与sirt1的相互作用蛋白互联网的解析，提供了强有力的专业技术支持，成果的发表 这项研究还得到了国家要点基础研究的迅速发展计划和国家自然科学基金的资助。